Volgens de Oudgriekse term “en” en “zume” (gist), is een enzym een macromoleculaire katalysator die een bepaalde chemische reactie in een levend organisme in gang kan zetten. Het enzym verhoogt de reactiesnelheid zonder zelf verbruikt te worden of een andere samenstelling aan te nemen. De stof waar het enzym op inwerkt en nodig is voor de stofwisseling wordt het substraat genoemd. Tijdens de reactie komt het enzym tijdelijk in contact met het substraat. Ieder enzym heeft een unieke manier van binden, aangezien elk enzym specifiek is.

Enzymen, die eiwitten zijn, worden gesynthetiseerd door alle organismen, van bacteriën, schimmels, planten tot dieren. Vitaminen zijn, in sommige gevallen, vereist voor hun constructie. Deze enzymen kunnen ook in voedsel aangetroffen worden, voor zover dat niet te veel verhit is. Omdat ze een essentiële rol spelen in de chemische processen binnen de cel, kunnen eencellige organismen hun chemie precies regelen door de enzymenproductie te beheren.

Nadat de reactie plaatsgevonden heeft, keert het enzym terug naar de oorspronkelijke staat en kan het direct weer een reactie versnellen. Het enzym “wacht” totdat de moleculen, waarmee het enzym “aan de slag kan”, aanwezig zijn. Het enzym bevestigt zich dan op een geschikte plaats bij het substraat, dat meestal bestaat uit voedingsmiddelen die uiteenvallen. Het deel dat wordt vastgehouden, wordt losgemaakt van het grotere geheel, waarna het enzym verder kan gaan met het volgende molecuul. De plaats waar substraat en enzym aan elkaar hechten wordt de sleutel genoemd voor het substraat en het slot of actieve centrum voor het enzym. Wanneer het enzym zich aan het substraat hecht, wordt een induced fit genoemd, waarbij het enzym zich vervormt waardoor het substraat volledig omsloten wordt. Zo kunnen ketens van moleculen van verschillende aard worden omgezet in enkelvoudige moleculen.

Enzymen zijn meestal zeer specifiek voor hun substraat, vaak bindt een enkel enzym aan slechts één substraat. Er zijn echter ook enzymen die meerdere substraten kunnen omzetten, waarvan er een paar voorkomen in de lever, zoals CYP2D6, een enzym uit het cytochroom P450-enzymsysteem. Veel enzymen zijn meer efficiënt dan de katalysatoren die door de mens zijn ontworpen, waardoor ze ook worden gebruikt in chemische processen, zoals in de voedselbereiding. Zonder enzymatische katalyse zouden stofwisselingsprocessen niet mogelijk zijn, wat betekent dat enzymen ervoor zorgen dat het leven mogelijk is.

Historie

In 1833 ontdekte Anselme Payen het eerste enzym. In gerst vond hij een verzameling van enzymen die zetmeel afbraken in verteerbare suikers. Hij benoemde deze enzymen tot “diastase”, naar het Griekse woord διάστασις diastasis dat staat voor “scheiding”. Sindsdien staat diastase voor de groep enzymen die zetmeel omzetten in maltose.

In de tijd van de 19e eeuw heeft de wetenschap meer interesse gekregen in enzymen.

In 1874 markeerde de Deense chemicus Christian Hansen de start van de moderne enzymtechnologie door het eerste stremsel uit kalvermagen te produceren. Dit was het eerste commercieel verkrijgbare relatief zuivere enzympreparaat.

Co-enzymen

Enzymen kunnen uit meerdere delen bestaan, zoals meerdere eiwitten. Ze vereisen vaak ook een co-enzym, een kleiner onderdeel dat nodig is voor het uitvoeren van hun functie. Dit kan een metaalion zijn. Het co-enzym fungeert in een cel als een soort van schakelaar. Door de concentratie van het metaalion te variëren, wordt de chemische reactie die het enzym veroorzaakt vertraagd of versneld.

Vaak kunnen enzymen alleen functioneren in aanwezigheid van een co-factor, een element of molecuul die niet uit eiwit bestaat. Dit kan een zink, mangaan, koper, magnesium, ijzer, kalium of natrium ion zijn. Deze sporenelementen komen voor in voedsel. Een andere vorm van co-factor is een co-enzym, zoals thiamine B1, riboflavine B2, nicotinamide en ascorbinezuur C. De co-enzymen kunnen sterk covalent gebonden zijn aan het eiwitdeel van het enzym of heel zwak, waardoor ze slechts tijdelijk gebonden zijn aan het enzym tijdens de katalytische reactie.

Categorisatie van enzymactiviteiten

De naamgeving van enzymen is gebaseerd op de reactie die zij katalyseren, gevolgd door het toevoegen van de aanduiding ase.

1. Oxidoreductases zijn enzymen die verantwoordelijk zijn voor het katalyseren van oxidatie-reductiereacties, waaronder desaturases, hydrogenases, oxidases, reductases, transhydrogenases en hydroxylases. Veel voorkomende co-enzymen in deze groep zijn NAD+ en FAD.
2. Transferases zijn enzymen die groepsoverdrachtreacties vergemakkelijken, zoals methyl-, carboxyl-, acyl-, glycosyl-, amino- of fosfaatgroepoverdracht. Hieronder vallen transfosfatases of kinases, alsmede transaminases, waarvoor vaak het co-enzym pyridoxaalfosfaat wordt gebruikt.
3. Hydrolasen zijn enzymen die hydrolysereacties katalyseren. Enzymen in deze groep zijn peptidasen, esterases, glycosidases, fosfatases en amylase.
4. Lyases zijn enzymen die C-C, C-O en C-N bindsplitsing via eliminatiereacties katalyseren. Voorbeelden van enzymen in deze groep zijn decarboxylases en dehydratases. Vaak worden co-enzymen A en thiaminepyrofosfaat gebruikt.
5. Isomerasen vergemakkelijken isomerisatiereacties. Hieronder vallen racemases en epimerases.
6. Ligases zijn enzymen die de koppeling van twee substraten katalyseren, waarbij meestal een koolstof-zuurstof-, koolstof-stikstof- of koolstof-zwavelverbinding wordt gevormd. De energie voor deze reactie wordt vaak geleverd door de hydrolyse van ATP. Elongasen, synthetasen en carboxylasen behoren tot de enzymen in deze groep, met belangrijke co-enzymen als acetylco-enzym A en biotine.
7. Translocases katalyseren het transport van ionen of moleculen, meestal door membranen.

De kinetiek van reacties

De reactiesnelheid van een enzymatische reactie, ook wel enzymkinetiek genoemd, wordt beïnvloed door verschillende factoren zoals temperatuur, zuurgraad, de concentratie van het enzym en de substraten, evenals eventuele co-enzymen, agonisten en antagonisten. De reactiesnelheid kan dus worden beïnvloed door verschillende elementen.

• De warmtegraad
• De zuurtegraad
• Het enzymgehalte
• De substraatselectiviteit

Hoe de temperatuur invloed heeft

De structuur van eiwitten is gevoelig voor veranderingen in temperatuur. Bij temperaturen onder de 50°C zijn de meeste enzymen niet actief. Boven deze temperatuur wordt de werking van het eiwit geblokkeerd door denaturatie. Elke enzyms heeft een optimale temperatuur waarbij het de maximaal mogelijke activiteit heeft. De activiteit van enzymen wordt meestal uitgedrukt in de hoeveelheid substraten die in een bepaalde periode wordt omgezet. Aangezien enzymen vaak de katalysator zijn voor een specifieke omzetting, is er een grote verscheidenheid aan substraten en eenheden.

Effecten van de zuurgraad

De prestatie van een enzym wordt ook beïnvloed door de zuurgraad. Er zijn enzymen, zoals peptase in de maag die optimaal functioneren bij een zuur milieu, met een pH 7. De ideale pH-waarde ligt meestal tussen pH 5 en pH 8. Anderzijds, enzymen zoals trypsine in de darmen werken alleen goed bij een basisch milieu, met pH>7.

Hoeveelheid Enzymen en hun Invloed op het Proces

De hoeveelheid enzymen heeft een grote invloed op hoe ze werken. Als een enzym ingesteld is op een steeds afnemende concentratie, is de werking sterkst bij de hoogste concentratie. Maar, dat betekent niet dat enzymen bij lagere concentratie niet actief zijn. Zelfs integendeel. Het toont ook aan dat een enzym meerdere keren gebruikt kan worden na een chemische reactie.

Remmers van Enzymen

Om effectief te kunnen zijn, moet het enzym een kort en stevig contact hebben met het substraat. Wanneer het substraat concurrentie krijgt van een molecuul dat “competitieve inhibitie” wordt genoemd en waarvan de structuur erg lijkt op die van het substraat, kan dit de werking remmen. Het competitieve molecuul bindt het enzym aan zichzelf waardoor het zich niet kan binden aan het normale substraat waardoor de reactie wordt verhinderd. Deze stoffen kunnen processen in de cel remmen of zelfs stoppen. Voorbeelden van remmers zijn sommige chemisch bestrijdingsmiddelen, zoals DDT, die de werking van essentiële enzymen in het zenuwstelsel remmen. Veel antibiotica remmen tevens specifieke enzymen in bacteriën. Bijvoorbeeld, penicilline blokkeert het actieve deel van een enzym dat veel bacteriën gebruiken om hun celwanden te bouwen.

Andere toxines verminderen de werking van enzymen door zich aan andere locaties van het enzym te binden, wat bekend staat als “noncompetitive inhibitie”. Hierdoor wordt de structuur gewijzigd en wordt de functionaliteit van het enzym geblokkeerd. Het substraat kan niet langer aan het enzym binden omdat deze een verandering heeft ondergaan. Er kan geen “induced fit” meer tussen substraat en enzym plaatsvinden.